酶依靠凹面的肽键与反应底物吸合定位。常温下蛋白质上一个肽键和一个水分子形成氢键，可能是N—H … O,也可能是C=O … H，键能大约是8千焦/摩尔。每个肽键连接的水分子和其他几个水分子通过约20千焦/摩尔的氢键形成水分子团。蛋白质外表粘连了很多这样的互相独立的水分子团。

体温下水分子的热运动能量大约是10千焦/摩尔，显然蛋白质表面松散水分子团在受到热碰撞时的应力断裂点是肽键和水分子之间形成的氢键，这个氢键在水分子的频繁热碰撞下处于快速连结和快速断裂的动态平衡中。相邻的两个蛋白质之间有很多松散水分子团隔离，使得两个蛋白质既没有机会贴近而吸合沉淀，酶凹面定位处的松散水分子团也不会长时间霸占肽键而延误了酶对反应底物的吸引定位，一切都显得恰到好处。

当水流速变慢时，水分子之间的碰撞力减小，蛋白质外表相邻肽键连接的独立水分子团逐渐长大，并有机会互联，使得热运动的10千焦/摩尔的冲击力被几个相邻肽键氢形成的氢键共同分担，导致肽键处的氢键越来越难打断。随着水流进一步变慢，蛋白质通过众多肽键与水分子团形成网状结构，水分子就黏在蛋白质外表了，酶促反应因延缓进入酶凹面空间而降低效率。